Fragmento

El Premio Nobel de Química 2002 fue compartido por tres investigadores, dos especialistas en Espectrometría de Masa (MS) y uno en Resonanica Magnética Nuclear (NMR) dado que gracias a sus contribuciones estas técnicas pueden usarse para el análisis de macromoléculas biológicas y en especial para el de proteínas (Fig. 1). Básicamente, en un espectrómetro de masa se convierte a las macromoléculas (analito) en iones gaseosos y éstos son diferenciados por el analizador según su relación m/z (z, carga del ion; m, masa molar o peso molecular del ion), obteniéndose así información de su peso molecular (Fig. 2). ¿Por qué es importante el análisis de proteínas por Espectrometría de Masa? Para entender el mecanismo por el cual actúa una proteína in vivo se requiere una completa caracterización de la misma en lo que se refiere a estructura primaria, peso molecular y estructura tridimensional o forma de la proteína. La proteína desde su síntesis y durante su traslado al punto de acción puede sufrir cambios estructurales (modificaciones post-traduccionales) los que modifican su estructura primaria y como consecuencia su peso molecular. La proteína puede ajercer su función específica no como una unidad monomérica tal cual fue sintetizada, sino como agregados no covalentes del tipo dímero, trímero, tetrámero, etc. Para monitorear todas estas posibilidades se requieren técnicas analíticas precisas, de alta sensibilidad y en lo posible rápidas.

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2007-01-18   |   852 visitas   |   Evalua este artículo 0 valoraciones

Vol. 3 Núm.2. Abril 2004 Pags. 56-69 Qviva 2004; 3(2)