Autores: García Ulloa Cristina, Rodríguez Dennen Fernando Guillermo, Fernández Aguilar Octavio, Torres Viloria Alfredo, Ortega Raquel, Montiel Fernando
Los estudios realizados durante los últimos 20 años en torno a una de las familias más importantes de las proteínas de estrés, la de las chaperonas, han descubierto un panorama inesperadamente diverso y complejo. Si bien desde un principio se sospechó que este tipo de proteínas estaría muy probablemente involucrado en la protección y supervivencia de la célula agredida, nunca se llegaron a imaginar las vastas implicaciones que este tipo de polipéptidos tiene en la fisiopatología celular y su posible participación en enfermedades humanas. Con base en el principio fundamental de interacción polipéptido-polipéptido, la naturaleza ha involucrado a las proteínas de estrés (Hsp90, Hsp70, Hsp60, etc.) en papeles aparentemente tan diferentes como los de las moléculas que auxilian al plegamiento de otros polipéptidos, transporte intracelular, acarreadoras de péptidos antigénicos, indicadoras de transformación y muerte celular, inductoras de maduración de células dendríticas y hasta, posiblemente, moléculas amortiguadoras del cambio genético y moduladoras del desarrollo celular y de la evolución.
Palabras clave: Plegamiento proteico chaperonas moleculares proteínas de estrés enfermedades humanas.
2010-04-29 | 1,387 visitas | Evalua este artículo 0 valoraciones
Vol. 26 Núm.2. Marzo-Abril 2010 Pags. 148-154 Med Int Mex 2010; 26(2)