Resumen

Introducción: Durante la infección por el virus de inmunodeficiencia humana (VIH) se ha descrito una disfunción en la capacidad de los polimorfonucleares (PMN) para producir superóxido conforme progresa la enfermedad. El complejo NADPH-oxidasa, fuente principal de superóxido, está constituido por varias proteínas: citocromo b558 (conformado por gp91-phox y p22-phox) y el componente citosólico (p47-phox, p67-phox y p40-phox). La activación de este complejo enzimático es regulada, en parte, por la localización y redistribución de sus componentes en compartimientos subcelulares y su ensamblaje es inducido durante la activación por agonistas. Alteraciones en la regulación de la producción de superóxido durante la infección pudieran ser consecuencia de defectos en la localización y distribución del complejo NADPH-oxidasa. Material y métodos: Se emplearon técnicas de fraccionamiento subcelular, inmunofluorescencia y gradientes de densidad en sacarosa para analizar la localización y migración de dos de los principales componentes del complejo (p47-phox y p22-phox) en PMN de pacientes infectados con VIH. Resultados: A diferencia de los controles, previo a la estimulación, la proteína p22-phox se distribuye hacia la periferia cercana a la membrana plasmática de los neutrófilos de los pacientes infectados y una proporción de ella sedimenta en las fracciones de alta densidad en gradientes de sacarosa y en la fracción citoplasmática insoluble. Mientras que p47-phox mantiene una distribución difusa en el citoplasma, independientemente del estímulo. Estos resultados demuestran alteraciones en la redistribución de componentes del complejo NADPH-oxidasa en PMN de pacientes infectados por VIH.

Palabras clave: VIH neutrófilos especies reactivas del oxígeno (ROS) NADPH-oxidasa p22-phox p47-phox.

2012-05-23   |   927 visitas   |   Evalua este artículo 0 valoraciones

Vol. 64 Núm.1. Enero-Febrero 2012 Pags. 40-51 Rev Invest Clin 2012; 64(1)